أفادت وكالة آنا الإخبارية، وتستند هذه النتائج إلى أطروحة الدكتوراه المقدمة من فريد نصيري، طالب الدكتوراه في الكيمياء الحيوية بجامعة طهران، بعنوان: "دور الطفرة (p.R107L) في البنية، والاستقرار، والنشاط الشابروني، وعملية التلييف في بروتين كريستالين ألفا-B البشري"، تحت إشراف الأستاذ رضا يوسفي من قسم الكيمياء الحيوية بالجامعة.

اعتمد الباحثون في مختبر كيمياء البروتينات على تقنيات الطفرات الموجّهة لإنتاج البروتين المتحوّر في نظام بكتيري بطريقة معاد التركيب. ثم جرى تحليل خصائصه البنيوية ووظائفه البيولوجية باستخدام أساليب متعددة من التحليل الطيفي والفحص المجهري.

وأظهرت النتائج أن الطفرة المسببة للمرض تُحدث تغيرات جوهرية في البنية الثانوية والثالثية والرابعة للبروتين، مما يقلل بشكل كبير من نشاطه واستقراره البنيوي. وتؤدي هذه التغيرات إلى تراكم بروتينات أخرى داخل عدسة العين وتكوين تجمعات كبيرة قادرة على تشتيت الضوء، وهو ما يسرّع من تطور إعتام العدسة.

ويُتوقع أن تسهم هذه النتائج في تطوير أدوية فعّالة، مثل الجزيئات الصغيرة أو الببتيدات، التي تستهدف البروتين المتحوّر وتمنع تجمعه مع بروتينات العدسة الأخرى، مما قد يساهم في تأخير أو الوقاية من الإصابة بإعتام العدسة.

وبحسب منظمة الصحة العالمية، يُعد إعتام عدسة العين أحد الأسباب الرئيسية للعمى عالمياً، حيث يعاني نحو 2.2 مليار شخص حول العالم من اضطرابات في الرؤية، من بينهم 94 مليوناً مصابون بالماء الأبيض. وفي عام 2015، تم تحديد طفرة نقطية في جين كريستالين ألفا-B البشري مرتبطة بالمرض، غير أن آليتها البيوكيميائية وتأثيرها في تطور المرض لم تكن مفهومة قبل هذا البحث.